Las proteínas:
Las proteínas están formadas por aminoácidos, estos están formados por grupo amino -NH2, un grupo carboxilo -COOH, un átomo de H y un grupo radical. Su estructura es la siguiente:
Los aminoácidos tienen carácter anfótero, actividad óptica… Se unen mediante enlaces peptídicos.
La estructura de las proteínas:
Las proteínas tienen cuatro estructuras o niveles de organización.
Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína.
Enlaces: peptídicos entre aminoácidos y covalentes entre los grupos unidos al carbono alfa de un aminoácido.
Imagen del libro de segundo de bachiller, código Bruño
Estructura secundaria: disposición espacial adoptada por la estructura primaria para poder ser más estable
ALFA HÉLICE: cadena con estructura primaria se enrolla en espiral sobre sí misma
Enlaces: enlaces de H intracatenarios, también tiene los enlaces covalentes y peptídicos ya comentados.
Imagen del libro de segundo de bachiller, código Bruño
CONFORMACIÓN BETA: conservan estructura en zigzag, y se asocian entre sí (Enlaces de H intercatenarios)
Enlaces: enlaces de H intercatenarios, pepitidico y covalentes (en el aminoácido y entre aminoácidos)
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HÉLICE DE COLÁGENO: estructura rígida (más larga que alfa hélice) -> propia del colágeno
Enlaces: estas hélices se unen por enlaces covalentes y enlaces de H, dentro de la propia hélice presenta los mismos que la alfa hélice.
Imagen del libro de segundo de bachiller, código Bruño
Estructura terciaria: disposición espacial adoptada por la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma.
Enlaces: puentes de H, atracciones electroestáticas e hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro.
Según esta estructura encontramos dos tipos de proteínas:
Globulares: Cadenas peptídicas se enrollan dando lugar a moléculas casi esféricas, solubles en agua.
Fibrosas o Filamentosas: Moléculas alargadas, insolubles.
Imagen del libro de segundo de bachiller, código Bruño
Estructura cuaternaria: proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas (PROTÓMEROS)
Enlaces: se unen por enlaces débiles no covalentes y por enlaces disulfuro.
Las proteínas se clasifican en heteroproteinas y holoproteinas.
Imagen del libro de segundo de bachiller, código Bruño
Las propiedades son:
Solubilidad: radicales polares en contacto con el agua.
Desnaturalización: rotura de enlaces y perdida de las estructuras secundaria, terciaria, y cuaternaria debido a factores como la temperatura, pH, polaridad del disolvente...Esta puede ser reversible si no ha afectado a los enlaces peptídicos
Especificidad: de función, dependiendo de la posición que ocupan en la secuencia lineal y de especie e incluso de cada individuo. Las proteínas que realizan la misma función en distintas especies, se denominan proteínas homólogas (tienen aminoácidos parecidos, no se altera el centro activo)
Capacidad amortiguadora: debido a su carácter anfótero, ya comentado anteriormente.
Funciones:
Estructural (colágeno)
Reserva: (ovoalbúmina)
Transporte: (hemoglobina)
Defensa: (anticuerpos)
Contráctil: (miosina)
Enzimática: (hidrolasa)
Hormonal: (progesterona)
Homeostática: (regula PH)
Reguladora: (insulina)
Reconocimiento de señales químicas.
A continuación dejo un esquema del tema para que se pueda ver todo el tema más visual.
PREGUNTAS DE LAS PROTEINAS:
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estructura primaria los enlaces que unen los aminoácidos son los enlaces peptídicos.
En la estructura secundaria están presentes los enlaces de hidrógeno si se trata de la α-hélice, y enlaces débiles de puentes de hidrógeno; y enlaces covalentes si hablamos de la conformación-β y la hélice de colágeno.
En la estructura terciaria los enlaces que intervienen son enlaces fuertes como los enlaces disulfuro, o débiles como los puentes de hidrógeno o los de Van der Waals.
Por último en la estructura cuaternaria los enlaces que intervienen son enlaces no covalentes o enlaces covalentes disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a la α-queratina.
La estructura secundaria, concretamente la α-hélice.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
La solubilidad, esta se debe a la elevada proporción de radicales polares, estos radicales establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua y así cada radical queda recubierto de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras moléculas proteicas, lo que provoca su precipitación. Los cambios de pH influyen en la solubilidad, ya que modifican el grado de ionización de los radicales polares. Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo cual, cuando se disuelven, dan lugar a dispersiones coloidales.
Capacidad amortiguadora, es decir, tiene carácter anfótero, es decir, que puede comportarse como ácido o como base. Debido a ello las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones del pH del medio, es decir, son disoluciones tampón.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Función contráctil (actina y miosina): Gracias a esta función de contracción se posibilita la movilidad. La flagelina, que forma parte del flagelo bacteriano, permite la movilidad de las bacterias. Otras proteínas como la actina y la miosina al moverse entre sí provocan la contracción y la relajación del músculo.
Función estructural (colágeno): forman parte de la estructura de la membrana plasmática, constituyen los cilios y los flagelos y sirven de soporte al ADN.A nivel histológico, las queratinas son proteínas que forman estructuras dérmicas, la elastina forma parte de los tejidos reticulares y el colágeno de los tejidos cartilaginoso, conjuntivo y óseo.
f) Defina el proceso de desnaturalización.
Es la pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria, en ocasiones de la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que la mantienen. Esta ruptura puede ser causada por cambios de pH, alteraciones en la concentración salina del medio, variaciones de temperatura o por agitación molecular. Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una conformación filamentosa y precipita .Esto se debe a que la capa de moléculas de agua ya no recubren totalmente las moléculas proteicas, entonces estas tienden a unirse y dan lugar a grandes condensaciones que precipitan. Si se vuelve a las condiciones normales algunas proteínas pueden recuperar su conformación inicial. A esto se le denomina renaturalización.
¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
No se ven afectados los enlaces peptídicos.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Que tiene la capacidad de comportarse como ácido liberando protones o como base aceptando protones.
PREGUNTAS PAU:
1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero:
a) ¿Qué moléculas son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?
Los monómeros son aminoácidos. Se encuentra en péptidos y proteínas (polipéptidos).
b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros? ¿Cuáles son las características de este enlace?
Es el enlace peptídico. El enlace peptídico tiene lugar entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido, perdiéndose una molécula de agua.
c) Cita dos ejemplos de esta macromolécula e indica su función.
Como ejemplos se pueden citar la hemoglobina para el transporte de oxígeno en la sangre, las histonas que se asocian al DNA, la miosina que participa en la contracción de los músculos, etc.
2. Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas.
En la estructura secundaria están presentes los enlaces de hidrógeno si se trata de la α-hélice, y enlaces débiles de puentes de hidrógeno; y enlaces covalentes si hablamos de la conformación-β y la hélice de colágeno. En la estructura terciaria los enlaces que intervienen son enlaces fuertes como los enlaces disulfuro, o débiles como los puentes de hidrógeno o los de Van der Waals.
3. ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros? ¿A qué se debe esta característica?
Los aminoácidos son anfóteros porque tienen la capacidad de comportarse como ácido liberando protones o como base aceptando protones en función del pH del medio y eso es a causa de la presencia de un grupo amino y un grupo carboxilo.
4. En relación a la estructura de las proteínas:
a) Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria. ¿Existe un nivel estructural superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.
La estructura terciaria es la estructura tridimensional que se origina por el plegamiento de la cadena polipeptídica en el espacio en ella se producen interacciones entre determinadas zonas de la cadena. Estas interacciones pueden ser: interacciones electrostáticas, puentes de hidrogeno, interacciones hidrofòbicas, fuerzas de Van der Waals y puentes de disulfuro.
Sí que hay un nivel estructural adicional, la estructura cuaternaria. Ocurre cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas.
b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80ºC. En esas condiciones no se detecto actividad de la enzima. Explica que proceso justifica esta observación.
El proceso que justifica esta observación es la desnaturalización de la proteína por el aumento de la temperatura, es decir que la proteína ha perdido su estructura tridimensional, por lo tanto, pierde su función.